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AuthorFrei, Evadc.contributor.author
Date of accession2016-03-14T13:41:14Zdc.date.accessioned
Available in OPARU since2016-03-14T13:41:14Zdc.date.available
Year of creation2006dc.date.created
AbstractSK Kanäle kommen hauptsächlich im ZNS vor wo sie die Nachhyperpolarisation nach einem Aktionspotential in Neuronen vermitteln. Sie sind durch lange zytoplasmatische N- und C-terminale Abschnitte gekennzeichnet. Vorversuche zu dieser Arbeit hatten gezeigt, dass die N-Termini und der N-Terminus mit dem C-Terminus des SK3 Kanals im Hefe-Zwei-Hybrid System miteinander interagieren. Im Rahmen dieser Arbeit konnte in weiteren Hefe-Zwei-Hybrid Versuchen gezeigt werden, dass die N-C und N-N Interaktionen des SK3 Kanals nicht von der Länge der polymorphen Glutaminwiederholungssequenz im N-terminus des SK3 Kanals beeinflusst wurden. Im Gegensatz dazu hob die Verkürzung der Gesamtlänge des SK3 N-Terminus von 299 auf 274 Aminosäuren die Fähigkeit zur N-N Interaktion auf. Möglicherweise wurden durch die Verkürzung der Gesamtlänge des SK3 N-terminus Aminosäuren entfernt, welche für eine Interaktion von Bedeutung sind. Im zweiten Teil dieser Arbeit wurde eine mögliche physiologische Bedeutung der N-N und N-C Interaktionen mit Hilfe elektrophysiologischer Versuche untersucht. Dabei modulierte das Peptid SK3N_299 die Pharmakologie endogener SK3 Kanäle gegenüber der Substanz 1 EBIO, während die Ca2+ Sensitivität unbeeinflusst blieb. Von 1-EBIO ist bekannt, dass es die Ca2+ Sensitivität von SK Kanälen erhöht und man nimmt an, dass dies durch eine Stabilisierung der Bindung von Ca2+/ CaM und dem C-Terminus erfolgt (Pedarzani et al., 2001). In Anbetracht der N C Interaktionen im Hefe-Zwei-Hyrbid-System, interagierte SK3N_299 möglicherweise über N-C Interaktionen mit endogenen SK3 Kanälen und beeinflusste dadurch die Bindung von 1 EBIO. Dabei modulierte SK3N_299 eventuell die Bindungsstelle von 1 EBIO im Kanal. Möglicherweise konkurrierte SK3N_299 aber auch mit N-C Interaktionen des Kanals, die für die Kanalfunktion von Bedeutung sein könnten. Aus diesen Ergebnissen schließe ich, dass N C Interaktionen im SK3 Kanal stattfinden und für die Kanalfunktion von Bedeutung sind.dc.description.abstract
Languagededc.language.iso
PublisherUniversität Ulmdc.publisher
LicenseStandard (Fassung vom 03.05.2003)dc.rights
Link to license texthttps://oparu.uni-ulm.de/xmlui/license_v1dc.rights.uri
Keyword1-EBIOdc.subject
KeywordCa2+ Aktivierungdc.subject
KeywordK Kanaldc.subject
KeywordN-C Interaktiondc.subject
Dewey Decimal GroupDDC 610 / Medicine & healthdc.subject.ddc
MeSHCalcium channelsdc.subject.mesh
TitleN-C Interaktionen des Ca2+-aktivierten Kaliumkanals, hSK3dc.title
Resource typeDissertationdc.type
DOIhttp://dx.doi.org/10.18725/OPARU-802dc.identifier.doi
URNhttp://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:289-vts-58883dc.identifier.urn
GNDYeast-Two-Hybrid-Systemdc.subject.gnd
FacultyMedizinische Fakultätuulm.affiliationGeneral
Date of activation2007-04-26T14:32:35Zuulm.freischaltungVTS
Peer reviewneinuulm.peerReview
Shelfmark print versionZ: J-H 11.438 ; W: W-H 9.546uulm.shelfmark
DCMI TypeTextuulm.typeDCMI
VTS ID5888uulm.vtsID
CategoryPublikationenuulm.category
Bibliographyuulmuulm.bibliographie


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