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AuthorKroll, Claudiadc.contributor.author
Date of accession2016-03-15T06:24:59Zdc.date.accessioned
Available in OPARU since2016-03-15T06:24:59Zdc.date.available
Year of creation2010dc.date.created
AbstractIn der vorliegenden Arbeit wurde der zelluläre Aufnahmemechanismus zweier clostridialer Toxine näher untersucht werden: TcdA und Iota-Toxin. Während TcdA von Clostridium difficile ein einkettiges AB-Toxin ist, welches intrazellulär kleine G-Proteine (Rho, Rac und Cdc42) glucosyliert, handelt es sich beim Iota-Toxin von Clostridium perfringens um ein binäres AB-Toxin, das intrazellulär Aktin ADP(Adenosindiphosphat)-ribosyliert. Für beide Toxine wurde die Beteiligung von Faltungshelferproteinen an der Aufnahme der Toxine in das Zytosol einer Nierenepithelzelllinie (Verozellen) untersucht. Für TcdA, und auch für das analoge Toxin TcdB, konnte durch Immunpräzipitationsexperimente nachgewiesen werden, dass das Chaperon Hsp90 (Hitzeschockprotein 90) nicht mit TcdA oder TcdB interagiert und folglich keine Rolle bei der Aufnahme der Enzymdomäne dieser Toxine in das Zytosol spielt. Die Beteiligung von Cyclophilin A konnte durch Zytotoxizitätsexperimente ebenfalls für beide Toxine ausgeschlossen werden. Im Gegensatz dazu konnte für die Aufnahme des Iota-Toxins in Verozellen eine Beteiligung von Cyclophilin A gezeigt werden. Der Nachweis gelang ebenfalls im Rahmen von Zytotoxizitätsexperimenten, in denen die Aktivität von Cyclophilin A durch den spezifischen Inhibitor Cyclosporin A gehemmt wurde. Durch weitere Versuche konnte ausgeschlossen werden, dass Cyclosporin A mit der Bindung des Iota-Toxins an die Zielzelle interferiert, oder die Enzymaktivität von Iota a beeinflusst. Vergleicht man die Ergebnisse der vorliegenden Arbeit mit aktuellen Beobachtungen aus der Arbeitsgruppe, so liegt die Vermutung nahe, dass die Beteiligung von Cyclophilin A bei der Translokation aus sauren Endosomen in das Zytosol der Zielzellen mit der ADP-Ribosyltransferaseaktivität von Iota a in Zusammenhang steht. Die Ergebnisse liefern einen neuen Beitrag zum Verständnis der Interaktion zwischen bakteriellen ADP-Ribosyltransferasen und zellulären Faltungshelferproteinen.dc.description.abstract
Languagededc.language.iso
PublisherUniversität Ulmdc.publisher
LicenseStandard (Fassung vom 01.10.2008)dc.rights
Link to license texthttps://oparu.uni-ulm.de/xmlui/license_v2dc.rights.uri
KeywordHsp90dc.subject
KeywordIota-Toxindc.subject
KeywordMembrantranslokationdc.subject
KeywordTcdAdc.subject
Dewey Decimal GroupDDC 610 / Medicine & healthdc.subject.ddc
MeSHCyclophilin Adc.subject.mesh
TitleDie Beteiligung von Chaperonen an der Aufnahme von clostridialen Proteintoxinen in das Zytosol von Säugetierzellendc.title
Resource typeDissertationdc.type
DOIhttp://dx.doi.org/10.18725/OPARU-2181dc.identifier.doi
PPN661893944dc.identifier.ppn
URNhttp://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:289-vts-75972dc.identifier.urn
GNDProteintoxindc.subject.gnd
FacultyMedizinische Fakultätuulm.affiliationGeneral
Date of activation2011-05-09T08:50:15Zuulm.freischaltungVTS
Peer reviewneinuulm.peerReview
Shelfmark print versionZ: J-H 14.070; W: W-H 12.534uulm.shelfmark
DCMI TypeTextuulm.typeDCMI
VTS-ID7597uulm.vtsID
CategoryPublikationenuulm.category


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