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AutorMathieu, Carolindc.contributor.author
Aufnahmedatum2016-03-14T15:23:05Zdc.date.accessioned
In OPARU verfügbar seit2016-03-14T15:23:05Zdc.date.available
Jahr der Erstellung2008dc.date.created
ZusammenfassungKinasen G-Protein-gekoppelter Rezeptoren (GRKs) regulieren die Aktivität von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren. In unserer Arbeitsgruppe waren drei Isoformen der GRK6 der Maus (mGRK6), mGRK6-A, mGRK6-B und mGRK6-C isoliert worden, die sich in der Länge und im Aufbau des carboxylterminalen Abschnittes unterscheiden. Ziel der vorliegenden Arbeit war es, zu klären, (i) ob der carboxylterminale Abschnitt von mGRK6-B eine autoregulatorische Funktion besitzt, (ii) welche Rolle basische Aminosäuren im carboxylterminalen Abschnitt von mGRK6-B für die Interaktion und Regulation der Aktivität der Kinase spielen und (iii) welche Bedeutung den Aminosäuren, die Substrate einer Phosphorylierung durch Proteinkinase C darstellen, bei der Regulation der Aktivität von mGRK6-B zukommt. Die Ergebnisse der Untersuchungen mit carboxylterminal trunkierten mGRK6-B-Mutanten zeigten, dass die schrittweise Verkürzung zunächst zu einer Zunahme, dann zu einer Abnahme der Aktivität der Kinasen bezüglich Phosphorylierung des membranären Rezeptorsubstrats Rhodopsin führt. Die verschiedenen mGRK6-B-Mutanten wiesen dabei keine Unterschiede in der Interaktion mit Membranphospholipiden auf. Diese Ergebnisse belegen, dass die Unterschiede in der Aktivität der mGRK6-B-Mutanten nicht auf Unterschiede in der Interaktion mit der Plasmamembran zurückzuführen sind, sondern dass Teile des carboxylterminalen Abschnitts autoinhibitorisch wirken. Darüber hinaus deuten die Ergebnisse darauf hin, dass weitere Elemente des carboxylterminalen Abschnitts für die Regulation der Aktivität von mGRK6-B von Bedeutung sind. So wiesen mGRK6-B-Mutanten, bei denen das Threonin568, welches Teil einer Konsensussequenz für die Phosphorylierung durch Proteinkinase C ist, durch Alanin ersetzt wurde, eine deutlich verringerte Phosphorylierung von Rhodopsin auf. Beide Ergebnisse zeigen, dass die Phosphorylierung im carboxylterminalen Abschnitt für die Regulation der Aktivität von mGRK6-B von Bedeutung ist.dc.description.abstract
Sprachededc.language.iso
Verbreitende StelleUniversität Ulmdc.publisher
LizenzStandard (Fassung vom 01.10.2008)dc.rights
Link zum Lizenztexthttps://oparu.uni-ulm.de/xmlui/license_v2dc.rights.uri
SchlagwortGRKdc.subject
SchlagwortKinase G-Protein-gekoppelter Rezeptorendc.subject
DDC-SachgruppeDDC 610 / Medicine & healthdc.subject.ddc
MeSHG-protein-coupled receptor kinasesdc.subject.mesh
TitelFunktionelle Bedeutung des carboxylterminalen Abschnittes der Kinase G-Protein-gekoppelter Rezeptoren vom Typ GRK6-Bdc.title
RessourcentypDissertationdc.type
DOIhttp://dx.doi.org/10.18725/OPARU-1586dc.identifier.doi
PPN306428644dc.identifier.ppn
URNhttp://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:289-vts-67823dc.identifier.urn
GNDCarboxylterminusdc.subject.gnd
FakultätMedizinische Fakultätuulm.affiliationGeneral
Datum der Freischaltung2009-05-04T08:51:08Zuulm.freischaltungVTS
Peer-Reviewneinuulm.peerReview
Signatur DruckexemplarZ: J-H 13.272; W: W-H 11.711uulm.shelfmark
DCMI MedientypTextuulm.typeDCMI
VTS-ID6782uulm.vtsID
KategoriePublikationenuulm.category


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