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AuthorMathieu, Carolindc.contributor.author
Date of accession2016-03-14T15:23:05Zdc.date.accessioned
Available in OPARU since2016-03-14T15:23:05Zdc.date.available
Year of creation2008dc.date.created
AbstractKinasen G-Protein-gekoppelter Rezeptoren (GRKs) regulieren die Aktivität von G-Protein-gekoppelten Rezeptoren. In unserer Arbeitsgruppe waren drei Isoformen der GRK6 der Maus (mGRK6), mGRK6-A, mGRK6-B und mGRK6-C isoliert worden, die sich in der Länge und im Aufbau des carboxylterminalen Abschnittes unterscheiden. Ziel der vorliegenden Arbeit war es, zu klären, (i) ob der carboxylterminale Abschnitt von mGRK6-B eine autoregulatorische Funktion besitzt, (ii) welche Rolle basische Aminosäuren im carboxylterminalen Abschnitt von mGRK6-B für die Interaktion und Regulation der Aktivität der Kinase spielen und (iii) welche Bedeutung den Aminosäuren, die Substrate einer Phosphorylierung durch Proteinkinase C darstellen, bei der Regulation der Aktivität von mGRK6-B zukommt. Die Ergebnisse der Untersuchungen mit carboxylterminal trunkierten mGRK6-B-Mutanten zeigten, dass die schrittweise Verkürzung zunächst zu einer Zunahme, dann zu einer Abnahme der Aktivität der Kinasen bezüglich Phosphorylierung des membranären Rezeptorsubstrats Rhodopsin führt. Die verschiedenen mGRK6-B-Mutanten wiesen dabei keine Unterschiede in der Interaktion mit Membranphospholipiden auf. Diese Ergebnisse belegen, dass die Unterschiede in der Aktivität der mGRK6-B-Mutanten nicht auf Unterschiede in der Interaktion mit der Plasmamembran zurückzuführen sind, sondern dass Teile des carboxylterminalen Abschnitts autoinhibitorisch wirken. Darüber hinaus deuten die Ergebnisse darauf hin, dass weitere Elemente des carboxylterminalen Abschnitts für die Regulation der Aktivität von mGRK6-B von Bedeutung sind. So wiesen mGRK6-B-Mutanten, bei denen das Threonin568, welches Teil einer Konsensussequenz für die Phosphorylierung durch Proteinkinase C ist, durch Alanin ersetzt wurde, eine deutlich verringerte Phosphorylierung von Rhodopsin auf. Beide Ergebnisse zeigen, dass die Phosphorylierung im carboxylterminalen Abschnitt für die Regulation der Aktivität von mGRK6-B von Bedeutung ist.dc.description.abstract
Languagededc.language.iso
PublisherUniversität Ulmdc.publisher
LicenseStandard (Fassung vom 01.10.2008)dc.rights
Link to license texthttps://oparu.uni-ulm.de/xmlui/license_v2dc.rights.uri
KeywordGRKdc.subject
KeywordKinase G-Protein-gekoppelter Rezeptorendc.subject
Dewey Decimal GroupDDC 610 / Medicine & healthdc.subject.ddc
MeSHG-protein-coupled receptor kinasesdc.subject.mesh
TitleFunktionelle Bedeutung des carboxylterminalen Abschnittes der Kinase G-Protein-gekoppelter Rezeptoren vom Typ GRK6-Bdc.title
Resource typeDissertationdc.type
DOIhttp://dx.doi.org/10.18725/OPARU-1586dc.identifier.doi
PPN599749245dc.identifier.ppn
URNhttp://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:289-vts-67823dc.identifier.urn
GNDCarboxylterminusdc.subject.gnd
FacultyMedizinische Fakultätuulm.affiliationGeneral
Date of activation2009-05-04T08:51:08Zuulm.freischaltungVTS
Peer reviewneinuulm.peerReview
Shelfmark print versionZ: J-H 13.272; W: W-H 11.711uulm.shelfmark
DCMI TypeTextuulm.typeDCMI
VTS-ID6782uulm.vtsID
CategoryPublikationenuulm.category


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