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AuthorMüller, Johannesdc.contributor.author
Date of accession2016-03-14T15:22:20Zdc.date.accessioned
Available in OPARU since2016-03-14T15:22:20Zdc.date.available
Year of creation2008dc.date.created
AbstractIn dieser Arbeit wurde der Proteinkinase C-Signalweg als wichtiges Instrument zur Weitergabe des Entzündungsstimulus und Vermittler zwischen Entzündungsreaktion und CRP-Synthese bestätigt. Initial wurden zunächst die potenziell in den CRP-Syntheseweg involvierten PKC-Isoformen in primären Hepatozyten isoliert. Als relevante biochemische Isoform konnte mittels Gen-silencing über siRNAs (small interfering RNA), die PKC-beta-I (Proteinkinase C, Isoform Beta-2) im CRP-Luciferase-HepG2-Zellkonstrukt (ABEK-14, eine modifizierte Hepatomzelllinie) detektiert werden. Eine Übertragbarkeit der Ergebnisse auf primäre Hepatozyten liegt auf Grund genomischer Ähnlichkeiten sowie Parallelen im Aufbau des Biosyntheseapparates dieser Zellen nahe. Es ist also davon auszugehen, dass der gentechnologische "knock-down" der PKC-Isoform PKC-beta-I mittels siRNAs die Blockade eines wichtigen Elementes im CRP-Syntheseweg ermöglicht und über diesen Mechanismus in vitro eine Senkung der CRP-Syntheserate erzielt werden kann.dc.description.abstract
Languagededc.language.iso
PublisherUniversität Ulmdc.publisher
LicenseStandard (Fassung vom 03.05.2003)dc.rights
Link to license texthttps://oparu.uni-ulm.de/xmlui/license_v1dc.rights.uri
KeywordCRP-Synthesedc.subject
KeywordPKCdc.subject
Dewey Decimal GroupDDC 610 / Medicine & healthdc.subject.ddc
MeSHArteriosclerosisdc.subject.mesh
MeSHC-reactive proteindc.subject.mesh
MeSHProtein kinase Cdc.subject.mesh
TitleC-reaktives Protein und Atherogenese - Untersuchungen zum Proteinkinase-C-abhängigen Syntheseweg des C-reaktiven Proteins in Leberzellendc.title
Resource typeDissertationdc.type
DOIhttp://dx.doi.org/10.18725/OPARU-1428dc.identifier.doi
URNhttp://nbn-resolving.de/urn:nbn:de:bsz:289-vts-64314dc.identifier.urn
GNDArteriosklerosedc.subject.gnd
GNDAtherogenesedc.subject.gnd
GNDC-reaktives Proteindc.subject.gnd
GNDProteinkinase Cdc.subject.gnd
FacultyMedizinische Fakultätuulm.affiliationGeneral
Date of activation2008-06-26T11:25:10Zuulm.freischaltungVTS
Peer reviewneinuulm.peerReview
Shelfmark print versionZ: J-H 11.999; W: W-H 11.482uulm.shelfmark
DCMI TypeTextuulm.typeDCMI
VTS-ID6431uulm.vtsID
CategoryPublikationenuulm.category
University Bibliographyjauulm.unibibliographie


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